Dua molekul asam amino dapat saling berikatan membentuk ikatan kovalen melalui suatu ikatan amida yang disebut dengan ikatan peptida. Ikatan kovalen ini terjadi antara gugus karboksilat dari satu asam amino dengan gugus α amino dari molekul asam amino lainnya dengan melepas molekul air. Secara sederhana mekanisme reaksi pembentukan ikatan kovalen dapat dilihat Gambar 14.26.
Gambar 14.26. Mekanisme pembentukan ikatan peptida sebagai rantai protein
Tiga molekul asam amino dapat bergabung membentuk dua ikatan peptida, begitu seterusnya sehingga dapat membentuk rantai polipeptida.
Peptida memberikan reaksi kimia yang khas, dua tipe reaksi yang terpenting yaitu hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam suasana asam atau basa kuat (konsentrasi tinggi). Sehingga dihasilkan asam amino dalam bentuk bebas.
Hidrolisa ikatan peptida dengan cara ini merupakan langkah penting untuk menentukan komposisi asam amino dalam sebuah protein dan sekaligus dapat menetapkan urutan asam amino pembentuk protein tersebut.
Peptida atau polipeptida bebas juga merupakan molekul aktif penyusun hormon yang memiliki aktifitas biologis dalam tubuh manusia, seperti pada hormon insulin, glukagon dan kortikotropin.
Insulin mengandung dua rantai polipeptida, satu polipeptida mengandung 30 residu asam amino dan yang lain mengandung 21 residu asam amino. Kortikotropin mengandung 39 residu asam amino dan hormon oksitosin hanya mengandung 9 residu asam amino.
Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan berbagai fungsi biologi. Atas dasar peran ini maka rotein dapat diklasifikasikan sebagai berikut (Gambar 14.27) ; enzim, protein transport, protein nutrient dan penyimpan, protein kontraktil atau motil, protein struktural, protein pertahanan dan protein pengatur.
Gambar 14.27. Skema penggolongan Protein berdasarkan fungsinya
Enzim, merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator. Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim.
Beberapa contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti, glukosa oksidase yang mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase yaitu enzim yang dapat membongkar asam urat menjadi alantoin. Saat ini sudah ditemukan lebih dari 2000 jenis macam enzim yang mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik dan ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan.
Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan membawa molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ lainnya. Contoh protein transport yang mudah adalah mioglobin yang menyimpan dan mendistribusikan oksigen ke dalam otot, perhatikan Gambar 14.28.
Gambar 14.28. Mioglobin yang mendistribusikan oksigen ke otot
Hemoglobin juga merupakan protein transport yang terdapat dalam sel darah merah. Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru. Oksigen dibawa dan dilepaskan pada jaringan periferi yang dapat dipergunakan untuk mengoksidasi nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah terdapat lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ. Protein transport lain yang terdapat dalam membran sel berperan untuk membawa beberapa molekul seperti glukosa, asam amino dan nutrient lainnya melalui membran menuju sel.
Protein nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini merupakan cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan perkembangan. Beberapa contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan sehari-hari seperti ovalbumin merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai protein utama dalam susu. Contoh lainnya adalah protein yang menyimpan zat besi yaitu ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.
Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel organisme protein ini berperan untuk bergerak seperti aktin dan myosin. Kedua protein ini merupakan filament yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem kontraktil dan otot kerangka. Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan sel.
Protein struktural, jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun struktur biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein elastin yang dapat meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan bulu-buluan merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air.
Protein juga dapat digolongkan berdasarkan bentuk dan proses pembentukan serta sifat fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Selain penggolongan juga sering dilakukan sebagai sebagai protein serabut atau dan protein globular.
Struktur primer adalah rantai polipeptida sebuah protein terdiri dari asam-asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan peptida yang membentuk rantai lurus dan panjang sebagai untaian polipeptida tunggal, seperti pada Bagan dibawah.
Bagan 14.29. Struktur primer sederhana yang disusun oleh 4 jenis asam amino
Struktur yang kedua adalah struktur sekunder. Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan pembentuk struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Ada dua jenis struktur sekunder, yaitu: D-heliks dan β-sheet (lembaran). Gambar 14.30 menunjukkan protein dengan struktur sekunder dengan bentuk α-heliks.
Gambar 14.30. Protein dengan struktur α-heliks
Struktur protein sekunder dalam bentuk βsheet. Untuk mengenal dan mudah dalam mengidentifikasi dan membedakan kedua struktur, maka bentuk disajikan pada Gambar 14.31 pada halaman berikut.
Gambar 14.31. Protein dengan struktur sekunder
Struktur tersier merupakan struktur yang dibangun oleh struktur primer atau sekunder dan distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan garam, ikatan hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya menjadi kompleks. Protein globular dan protein serbut/serat atau fiber merupakan contoh struktur tersier.
Protein Globular, merupakan protein yang larut dalam pelarut air dan dapat berdsifusi dengan cepat, dan bersifat dinamis lihat Gambar 14.32, dimana seluruh interaksi antar struktur sekunder atau primer terviasualisasi dengan baik.
Gambar 14.32. Struktur tersier dari protein Globular
Protein serabut bersifat tidak larut dalam air merupakan molekul serabut panjang dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak berlipat menjadi bentuk globular.
Jenis protein ini memiliki peran sebagai penyangga dan sebagai pelindung. Untuk struktur fiber disajikan pada Gambar 14.33, di bawah ini.
Gambar 14.33 Struktur tersier untuk protein fiber
Struktur kuartener merupakan hasil interaksi dari beberapa molekul protein tersier, setiap unit molekul tersier disebut dikenal dengan subunit.
Setiap subunit protein struktur tersier dapat berinteraksi dan saling mempengaruhi satu sama lain, interaksi tersebut dapat mengubah struktur maupun peran dan fungsinya. Molekul protein kuartener ditampilkan pada Gambar 14.34. Pembentukan struktur kuartener protein menyebabkan bagian nonpolar protein tidak terpapar pada lingkungan yang berair.
Gambar 14.34. Gambar struktur kuartener yang diwakili oleh molekul hemoglobin
Sehingga protein yang memiliki bagian nonpolar yang panjang dapat larut dalam air. Hemoglobin merupakan contoh protein yang membentuk struktur kuartener dengan 4 subunit (2 sub unit α dan 2 subunit β). Beberapa protein menjadi aktif ketika membentuk struktur kuartener, namun ada juga protein yang aktif ketika struktur kuartenernya terdisosiasi menjadi subunitnya.
Pembentukan keempat struktur protein dapat disarikan ke dalam bagan pada Gambar di bawah ini.
Gambar 14.35. Mekanisme pembentukan struktur tersier dari tahapan yang sederhana
Denaturasi protein merupakan suatu keadaan dimana protein mengalami perubahan atau perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya. Denaturasi ini dapat disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya pemanasan, suasana asam atau basa yang ekstrim, kation logam berat dan penambahan garam jenuh.
Pemanasan dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi hidrofobik dari gugus samping polipentida akan tebuka.
Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap dan menggumpal peristiwa ini dinamakan koagulasi.
Perubahan pH yang sangat ekstrim akhibat penambahan asam kuat atau basa kuat akan merusak interaksi ionik yang terbentuk antar gugus R polar dari asam amino penyusun protein. Hal ini juga berakhibat sama pada perusakan struktur protein. Kehadiran ion logam berat dapat memutuskan ikatan disulfida (S-S) yang menstabilkan tekukan – tekukan yang dibentuk oleh polipeptida dalam membangun struktur protein, lihat Gambar 14.36.
Gambar 14.36. Pemanasan telur ayam merupakan contoh denaturasi protein
Penambahan larutan garam encer pada protein globular akan meningkatkan kelarutan protein. Beberapa interaksi hidrofilik antara molekul protein dan air akan semakin kuat dengan kehadiran garam pada konsentrasi rendah peristiwa ini dinamakan salting in. Namun apabila larutan garam pekat yang ditambahkan maka kelarutan protein akan menurun. Kehadiran garam pada konsentrasi tinggi menyebabkan peristiwa solvasi air pada molekul protein berpindah ke garam sehingga menurunkan tingkat kelarutan protein. peristiwa ini disebut salting out.
Beberapa jenis protein fungsional seperti enzim dan hormon yang telah terdenaturasi akan kehilangan sifat dalam biokatalisisnya. Hal ini menyebabkan terhambatnya beberapa jenis reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim atau hormon yang bersangkutan.
Apabila berada pada kondisi yang sesuai, protein yang telah terdenaturasi akan dapat mengalami renaturasi atau penyusunan kembali struktur protein yang meliputi struktur sekunder, tersier dan kuartenernya.
Peristiwa denaturasi protein dapat kita jumpai dalam kehidupan sehari – hari, seperti saat kita memanaskan putih telur, sterilisasi peralatan gelas dengan autoclave, dan sebagainya perhatikan kembali Gambar 14.36 di atas.
Gambar 14.26. Mekanisme pembentukan ikatan peptida sebagai rantai protein
Tiga molekul asam amino dapat bergabung membentuk dua ikatan peptida, begitu seterusnya sehingga dapat membentuk rantai polipeptida.
Peptida memberikan reaksi kimia yang khas, dua tipe reaksi yang terpenting yaitu hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam suasana asam atau basa kuat (konsentrasi tinggi). Sehingga dihasilkan asam amino dalam bentuk bebas.
Hidrolisa ikatan peptida dengan cara ini merupakan langkah penting untuk menentukan komposisi asam amino dalam sebuah protein dan sekaligus dapat menetapkan urutan asam amino pembentuk protein tersebut.
Peptida atau polipeptida bebas juga merupakan molekul aktif penyusun hormon yang memiliki aktifitas biologis dalam tubuh manusia, seperti pada hormon insulin, glukagon dan kortikotropin.
Insulin mengandung dua rantai polipeptida, satu polipeptida mengandung 30 residu asam amino dan yang lain mengandung 21 residu asam amino. Kortikotropin mengandung 39 residu asam amino dan hormon oksitosin hanya mengandung 9 residu asam amino.
Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan berbagai fungsi biologi. Atas dasar peran ini maka rotein dapat diklasifikasikan sebagai berikut (Gambar 14.27) ; enzim, protein transport, protein nutrient dan penyimpan, protein kontraktil atau motil, protein struktural, protein pertahanan dan protein pengatur.
Gambar 14.27. Skema penggolongan Protein berdasarkan fungsinya
Enzim, merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator. Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim.
Beberapa contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti, glukosa oksidase yang mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase yaitu enzim yang dapat membongkar asam urat menjadi alantoin. Saat ini sudah ditemukan lebih dari 2000 jenis macam enzim yang mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik dan ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan.
Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan membawa molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ lainnya. Contoh protein transport yang mudah adalah mioglobin yang menyimpan dan mendistribusikan oksigen ke dalam otot, perhatikan Gambar 14.28.
Gambar 14.28. Mioglobin yang mendistribusikan oksigen ke otot
Hemoglobin juga merupakan protein transport yang terdapat dalam sel darah merah. Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru. Oksigen dibawa dan dilepaskan pada jaringan periferi yang dapat dipergunakan untuk mengoksidasi nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah terdapat lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ. Protein transport lain yang terdapat dalam membran sel berperan untuk membawa beberapa molekul seperti glukosa, asam amino dan nutrient lainnya melalui membran menuju sel.
Protein nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini merupakan cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan perkembangan. Beberapa contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan sehari-hari seperti ovalbumin merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai protein utama dalam susu. Contoh lainnya adalah protein yang menyimpan zat besi yaitu ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.
Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel organisme protein ini berperan untuk bergerak seperti aktin dan myosin. Kedua protein ini merupakan filament yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem kontraktil dan otot kerangka. Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan sel.
Protein struktural, jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun struktur biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein elastin yang dapat meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan bulu-buluan merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air.
Protein juga dapat digolongkan berdasarkan bentuk dan proses pembentukan serta sifat fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Selain penggolongan juga sering dilakukan sebagai sebagai protein serabut atau dan protein globular.
Struktur primer adalah rantai polipeptida sebuah protein terdiri dari asam-asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan peptida yang membentuk rantai lurus dan panjang sebagai untaian polipeptida tunggal, seperti pada Bagan dibawah.
Bagan 14.29. Struktur primer sederhana yang disusun oleh 4 jenis asam amino
Struktur yang kedua adalah struktur sekunder. Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan pembentuk struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Ada dua jenis struktur sekunder, yaitu: D-heliks dan β-sheet (lembaran). Gambar 14.30 menunjukkan protein dengan struktur sekunder dengan bentuk α-heliks.
Gambar 14.30. Protein dengan struktur α-heliks
Struktur protein sekunder dalam bentuk βsheet. Untuk mengenal dan mudah dalam mengidentifikasi dan membedakan kedua struktur, maka bentuk disajikan pada Gambar 14.31 pada halaman berikut.
Gambar 14.31. Protein dengan struktur sekunder
Struktur tersier merupakan struktur yang dibangun oleh struktur primer atau sekunder dan distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan garam, ikatan hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya menjadi kompleks. Protein globular dan protein serbut/serat atau fiber merupakan contoh struktur tersier.
Protein Globular, merupakan protein yang larut dalam pelarut air dan dapat berdsifusi dengan cepat, dan bersifat dinamis lihat Gambar 14.32, dimana seluruh interaksi antar struktur sekunder atau primer terviasualisasi dengan baik.
Gambar 14.32. Struktur tersier dari protein Globular
Protein serabut bersifat tidak larut dalam air merupakan molekul serabut panjang dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak berlipat menjadi bentuk globular.
Jenis protein ini memiliki peran sebagai penyangga dan sebagai pelindung. Untuk struktur fiber disajikan pada Gambar 14.33, di bawah ini.
Gambar 14.33 Struktur tersier untuk protein fiber
Struktur kuartener merupakan hasil interaksi dari beberapa molekul protein tersier, setiap unit molekul tersier disebut dikenal dengan subunit.
Setiap subunit protein struktur tersier dapat berinteraksi dan saling mempengaruhi satu sama lain, interaksi tersebut dapat mengubah struktur maupun peran dan fungsinya. Molekul protein kuartener ditampilkan pada Gambar 14.34. Pembentukan struktur kuartener protein menyebabkan bagian nonpolar protein tidak terpapar pada lingkungan yang berair.
Gambar 14.34. Gambar struktur kuartener yang diwakili oleh molekul hemoglobin
Sehingga protein yang memiliki bagian nonpolar yang panjang dapat larut dalam air. Hemoglobin merupakan contoh protein yang membentuk struktur kuartener dengan 4 subunit (2 sub unit α dan 2 subunit β). Beberapa protein menjadi aktif ketika membentuk struktur kuartener, namun ada juga protein yang aktif ketika struktur kuartenernya terdisosiasi menjadi subunitnya.
Pembentukan keempat struktur protein dapat disarikan ke dalam bagan pada Gambar di bawah ini.
Gambar 14.35. Mekanisme pembentukan struktur tersier dari tahapan yang sederhana
Denaturasi protein merupakan suatu keadaan dimana protein mengalami perubahan atau perusakan struktur sekunder, tersier dan kuartenernya. Denaturasi ini dapat disebabkan oleh beberapa faktor diantaranya pemanasan, suasana asam atau basa yang ekstrim, kation logam berat dan penambahan garam jenuh.
Pemanasan dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi hidrofobik dari gugus samping polipentida akan tebuka.
Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap dan menggumpal peristiwa ini dinamakan koagulasi.
Perubahan pH yang sangat ekstrim akhibat penambahan asam kuat atau basa kuat akan merusak interaksi ionik yang terbentuk antar gugus R polar dari asam amino penyusun protein. Hal ini juga berakhibat sama pada perusakan struktur protein. Kehadiran ion logam berat dapat memutuskan ikatan disulfida (S-S) yang menstabilkan tekukan – tekukan yang dibentuk oleh polipeptida dalam membangun struktur protein, lihat Gambar 14.36.
Gambar 14.36. Pemanasan telur ayam merupakan contoh denaturasi protein
Penambahan larutan garam encer pada protein globular akan meningkatkan kelarutan protein. Beberapa interaksi hidrofilik antara molekul protein dan air akan semakin kuat dengan kehadiran garam pada konsentrasi rendah peristiwa ini dinamakan salting in. Namun apabila larutan garam pekat yang ditambahkan maka kelarutan protein akan menurun. Kehadiran garam pada konsentrasi tinggi menyebabkan peristiwa solvasi air pada molekul protein berpindah ke garam sehingga menurunkan tingkat kelarutan protein. peristiwa ini disebut salting out.
Beberapa jenis protein fungsional seperti enzim dan hormon yang telah terdenaturasi akan kehilangan sifat dalam biokatalisisnya. Hal ini menyebabkan terhambatnya beberapa jenis reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim atau hormon yang bersangkutan.
Apabila berada pada kondisi yang sesuai, protein yang telah terdenaturasi akan dapat mengalami renaturasi atau penyusunan kembali struktur protein yang meliputi struktur sekunder, tersier dan kuartenernya.
Peristiwa denaturasi protein dapat kita jumpai dalam kehidupan sehari – hari, seperti saat kita memanaskan putih telur, sterilisasi peralatan gelas dengan autoclave, dan sebagainya perhatikan kembali Gambar 14.36 di atas.
.jpg)
